OT052 - Méthode de purification des protéines

Le laboratoire a développé un TAG (partenaire de fusion) destiné à être fusionné à une protéine d’intérêt dans le but de purifier celle-ci en une seule étape par chromatographie d’affinité.

Le TAG est associé à un site de coupure enzymatique pour libérer la protéine d’intérêt durant la chromatographie. 

L’affinité et la forte spécificité des interactions confèrent au système un taux supérieur de pureté et de rendement par rapport aux modèles conventionnels.

La méthode utilise un éluant très peu couteux (lactose)

Le système de production  est développé en système procaryote sans induction (E.Coli) et en cours de développement en systèmes eucaryotes (CHO et HEK).

AVANTAGES CONCURRENTIELS

•Purification des protéines recombinantes en une seule étape

•Grande pureté finale : haute spécificité par rapport aux méthodes connues et élution aisée et peu onéreuse.

•Protéines éluées : pures, stables, solubles, avec tag clivable et éliminable facilement.

APPLICATIONS/MARCHES

- Industrie pharmaceutique : facteurs de croissance ou coagulation, hormones, enzymes, vaccins

- Recherche fondamentale et appliquée

PROPRIETE INTELLECTUELLE

Dépôt de brevet PCT/FR2017/051140 WO 2017/194888 A1

PARTENARIAT RECHERCHE

Licence de brevet

STADE DE DEVELOPPEMENT

Stade actuel : Prêt en système procaryote, en cours de développement en système eucaryote 

LABORATOIRE

IMoPA - Ingénierie Moléculaire & Physiopathologie Articulaire

CONTACT 

Daniel KIRCHHERR

+33 (0)776 16 66 90

Daniel.kirchherr@sattge.fr