CONTEXTE
Les procédés de production de protéines recombinantes représentent aujourd’hui un des axes clé de la bio-industrie. Malgré cela, la purification de ces protéines reste encore dans l’attente d’amélioration car cette étape représente notamment un coût très onéreux de la production pour une faible spécificité.
DESCRIPTION
La présente invention porte sur un nouveau tag destiné à être fusionné à une protéine recombinante d’intérêt dans le but de purifier celle-ci par chromatographie d’affinité. Ce système permet une purification sur colonne en une seule étape avec un taux très supérieur de pureté et un rendement similaire aux méthodes conventionnelles. De plus, l’élution s’effectue avec du lactose, composé peu couteux et non toxique.
L'efficacité du nouveau tag a été validée dans différents système de production de protéines de type procaryote (E. coli) et, est en cours d'études en systèmes eucaryotes (cellules de mammifères de type HEK notamment).
Exemples de protéines produites par cette méthode (Kriznik et al. Biotechnology Journal 2018) : une enzyme (thiorédoxine Trx1), un facteur de transcription (ESRa), un récepteur (TREM1) produit de manière insoluble habituellement (obtention de la solubilité : Carasco et al. Cellular and Molecular Immunology 2018)…
AVANTAGES COMPETITIFS
MARCHES ET APPLICATIONS
Biotechnologies : purification / détection de protéines recombinantes
STADE DE DEVELOPPEMENT
Technologie validée en système procaryote et en cours de développement en système eucaryote
EQUIPE DE RECHERCHE
Laboratoire Ingénierie Moléculaire & Physiopathologie Articulaire (IMoPA) Université de Lorraine - CNRS
PROPRIETE INTELLECTUELLE
Brevet déposé en France (13 mai 2016) et à l'international PCT/FR2017/051140
PARTENARIAT RECHERCHE
Licence de Brevet
CONTACT
Ludmila MONTEIRO
Business Developer
+33 (0)6 31 10 21 21
ludmila.monteiro@sayens.fr